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- Title
Production and properties of α-amylase from Bacillus sp. BKL20.
- Authors
Kubrak, Olha I.; Storey, Janet M.; Storey, Kenneth B.; Lushchak, Volodymyr I.
- Abstract
As a result of screening Bacillus sp. strains isolated from different natural substrates, strain BKL20 was identified as a producer of a thermostable alkaline α-amylase. Maximum production of this α-amylase was achieved by optimizing culture conditions. Production of α-amylase seemed to be independent of the presence of starch in the culture medium and was stimulated by the presence of peptone (0.3%, m/v) and yeast extract (0.2%, m/v). The enzyme was thermostable and retained amylolytic activity after 30 min of incubation at 60 and 70 °C. High activity was maintained over a broad pH range, from 6.0 to 11.0, and the enzyme remained active after alkaline incubation for 24 h. Bacillus sp. BKL20 α-amylase was not stimulated by Ca2+ or other bivalent metal cations and was not inhibited by EGTA or EDTA at 1-10 mmol/L, suggesting that this α-amylase is a Ca2+-independent enzyme. It also showed good resistance to both oxidizing (H2O2) and denaturating (urea) agents. À la suite d’un criblage de souches de Bacillus sp. isolées de différents substrats naturels, la souche BKL20 a été identifiée comme productrice d’une α-amylase alcaline thermostable. Une production maximale de cette α-amylase a été obtenue en optimisant les conditions de culture. La production d’α-amylase semblait indépendante de la présence d’amidon dans le milieu de culture et elle était stimulée par la présence de peptone (0,3 %, m/v) et d’extrait de levure (0,2 %, m/v). L’enzyme était thermostable et conservait son activité amylolytique après 30 min d’incubation à 60 et 70 °C. Une activité élevée était maintenue dans un large spectre de valeurs de pH allant de 6,0 à 11,0, et l’enzyme demeurait active après une incubation alcaline de 24 h. L’α-amylase de Bacillus sp. BKL20 n’était pas stimulée par le Ca2+ ou par d’autres cations divalents, et elle n’était pas inhibée par l’EGTA ou l’EDTA à 1-10 mmol/L, suggérant que cette α-amylase soit une enzyme indépendante du Ca2+. Elle montrait aussi une bonne résistance aux agents oxydants (H2O2) et dénaturants (urée).
- Subjects
BACILLUS (Bacteria); BACTERIAL cultures; YEAST; PEPTONES; ENZYMES; CATIONS
- Publication
Canadian Journal of Microbiology, 2010, Vol 56, Issue 4, p279
- ISSN
0008-4166
- Publication type
Article
- DOI
10.1139/W10-014