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- Title
Uridylylation of the PII protein from Herbaspirillum seropedicae.
- Authors
Benelli, Elaine M; Buck, Martin; Souza, Emanuel Maltempi de; Yates, Marshall Geoffrey; Pedrosa, Fabio O
- Abstract
The PII protein is apparently involved in the control of NifA activity in Herbaspirillum seropedicae. To evaluate the probable role of PII in signal transduction, uridylylation assays were conducted with purified H. seropedicae PII and Escherichia coli GlnD, or a cell-free extract of H. seropedicae as sources of uridylylating activity. The results showed that α-ketoglutarate and ATP stimulate uridylylation whereas glutamine inhibits uridylylation. Deuridylylation of PII-UMP was dependent on glutamine and inhibited by ATP and α-ketoglutarate. PII uridylylation and (or) deuridylylation in response to these effectors suggests that PII is a nitrogen level signal transducer in H. seropedicae.Key words: nitrogen regulation, uridylylation, PII protein, Herbaspirillum seropedicae.La protéine PII est vraisemblablement impliquée dans la régulation de l'activité de NifA chez Herbaspirillum seropedicae. Afin d'évaluer le rôle potentiel de PII dans la transduction du signal, des analyses d'uridylylation ont été effectuées avec la PII de H. seropedicae et la GlnD de Escherichia coli purifiées, ou avec un extrait acellulaire de H. seropedicae, en tant que sources d'activité uridylylante. Les résultats ont montré que l'a-ketoglutarate et l'ATP stimulent l'uridylylation et que la glutamine l'inhibe. La désuridylylation de PII-UMP était dépendante de la glutamine et inhibée par l'ATP et l'α-ketoglutarate. L'uridylylation/ désuridylylation de PII en réponse à ces effecteurs indique que PII serait un transducteur de signal régi par les niveaux d'azote dans H. seropedicae.Mots clés : régulation de l'azote, uridylylation, protéine PII, Herbaspirillum seropedicae.[Traduit par la Rédaction]
- Subjects
NITROGEN; PROTEINS; CELLULAR signal transduction; GLUTAMINE; ESCHERICHIA coli
- Publication
Canadian Journal of Microbiology, 2001, Vol 47, Issue 4, p309
- ISSN
0008-4166
- Publication type
Article
- DOI
10.1139/w01-018