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- Title
Ladungsinduziertes Entwinden isolierter Proteine zu einer definierten Sekundärstruktur.
- Authors
González Flórez, Ana Isabel; Mucha, Eike; Ahn, Doo ‐ Sik; Gewinner, Sandy; Schöllkopf, Wieland; Pagel, Kevin; von Helden, Gert
- Abstract
In einer kombinierten experimentellen und theoretischen Studie untersuchen wir die Sekundärstruktur isolierter Proteine in Abhängigkeit ihrer Ladung. In den Infrarotspektren der Proteine Ubiquitin und Cytochrom c treten Amid ‐ I ‐ Banden (C=O ‐ Streckschwingung) und Amid ‐ II ‐ Banden (N ‐ H ‐ Biegeschwingung) an Positionen auf, die typisch für Proteine in der kondensierten Phase sind. Bei hohen Ladungszuständen tritt eine neue Bande auf, die eine wesentliche Rotverschiebung zur Amid ‐ II ‐ Bande niedrigerer Ladungszustände aufweist. Diese Beobachtungen lassen sich als Coulomb ‐ induzierter Übergang aus einer hauptsächlich helikalen in eine gestreckte Sekundärstruktur interpretieren, welche durch C5 ‐ Wasserstoffbrücken gekennzeichnet ist. Gestützt wird diese Deutung durch ein simples elektrostatisches Modell sowie durch quantenchemische Berechnungen an Modellpeptiden. Dieser Übergang der Sekundärstruktur ist aller Voraussicht nach für isolierte Proteine – wie sie in der Massenspektrometrie auftreten – allgemeingültig. Ultrakalte Gasphasen ‐ IR ‐ Spektroskopie zeigt, dass hochgeladene Proteinionen eine wohlgeordnete, reguläre Sekundärstruktur annehmen, die durch intramolekulare C5 ‐ Wasserstoffbrücken gekennzeichnet ist. Dieser Übergang der Sekundärstruktur wird durch ein einfaches elektrostatisches Modell gestützt und ist aller Voraussicht nach für isolierte Proteine allgemeingültig.
- Publication
Angewandte Chemie, 2016, Vol 128, Issue 10, p3356
- ISSN
0044-8249
- Publication type
Article
- DOI
10.1002/ange.201510983