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- Title
Zuordnung der Rückgrat- und Seitenketten-Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper-NMR-Spektroskopie: Mikrokristalle, Sedimente und Amyloidfibrillen.
- Authors
Stanek, Jan; Andreas, Loren B.; Jaudzems, Kristaps; Cala, Diane; Lalli, Daniela; Bertarello, Andrea; Schubeis, Tobias; Akopjana, Inara; Kotelovica, Svetlana; Tars, Kaspars; Pica, Andrea; Leone, Serena; Picone, Delia; Xu, Zhi ‐ Qiang; Dixon, Nicholas E.; Martinez, Denis; Berbon, Mélanie; Mammeri, Nadia El; Noubhani, Abdelmajid; Saupe, Sven
- Abstract
Wir beschreiben die empfindliche Messung von α ‐ Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper ‐ NMR ‐ Spektroskopie mit Rotation um den magischen Winkel (MAS) von 100 – 111 kHz. Die exzellente Auflösung in der Cα ‐ Hα ‐ Ebene wird für fünf Proteine gezeigt, darunter Mikrokristalle, ein sedimentierter Komplex, ein Kapsid und Amyloidfibrillen. Ausgehend davon wurde ein Satz 3D ‐ Spektren für die sequenzspezifische Zuordnung der Rückgrat ‐ und der aliphatischen Seitenketten ‐ Resonanzen entwickelt. Dabei wurden nur 500 μg Probe verwendet. Diese Entwicklungen beschleunigen strukturelle Untersuchungen von biomolekularen Komplexen, die nur in Submilligramm ‐ Mengen verfügbar sind, ohne die Notwendigkeit einer Deuterierung. Keine Deuterierung nötig: Mithilfe neuer 111 ‐ kHz ‐ MAS ‐ Sonden gelingt die hochauflösende 1H ‐ NMR ‐ Spektroskopie von unlöslichen, kristallinen oder selbstorganisierten Proteinaggregaten ohne den Austausch von Seitenkettenprotonen durch Deuterium. α ‐ Protonen werden zu empfindlichen und spektral aufgelösten NMR ‐ Sonden, die für Proteine von ca. 20 kDa die Zuordnung der Rückgrat ‐ und Seitenkettenresonanzen in ungefähr einer Woche Messzeit erlauben.
- Publication
Angewandte Chemie, 2016, Vol 128, Issue 50, p15730
- ISSN
0044-8249
- Publication type
Article
- DOI
10.1002/ange.201607084