We found a match
Your institution may have access to this item. Find your institution then sign in to continue.
- Title
Resolution of non-proteinogenic amino acids via microbial lipase-catalyzed enantioselective transesterification.
- Authors
Miyazawa, Toshifumi; Mio, Motoe; Watanabe, Yuko; Yamada, Takashi
- Abstract
A number of non-proteinogenic amino acids bearing aliphatic side chains were resolved with moderate to good enantioselectivities (E = 15–42) through the Burkholderia cepacia lipase-catalyzed enantioselective transesterification of the 2,2,2-trifluoroethyl esters of their N-benzyloxycarbonyl derivatives with methanol as a nucleophile in diisopropyl ether.Key words: non-proteinogenic amino acids, microbial lipases, Burkholderia cepacia lipase, 2,2,2-trifluoroethyl ester, enantioselective transesterification, enantioselectivity. On a résolu un certain nombre d’acides aminés non-protéinogéniques portant des chaînes latérales aliphatiques, avec des énantiosélectivités allant de modérées à bonnes (E = 15–42), en faisant appel à une transestérification énantiosélective catalysée par la lipase Burkholderia cepacia des esters 2,2,2-trifluoroéthyles de leurs dérivés N-benzyloxycarbonyles et en utilisant le méthanol comme nucléophile dans l’éther diisopropylique comme solvant.Mots-clés : acides aminés non-protéinogéniques, lipases microbiennes, lipase Burkholderia cepacia, ester 2,2,2-trifluoroéthylique, transestérification énantiosélective, énantiosélectivité.[Traduit par la Rédaction]
- Subjects
ORGANIC compounds; LIPASES; AMINO acids; ALCOHOLS (Chemical class); ORGANIC acids
- Publication
Canadian Journal of Chemistry, 2008, Vol 86, Issue 3, p219
- ISSN
0008-4042
- Publication type
Article
- DOI
10.1139/V07-154