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- Title
Peptide model XXVIII: An exploratory ab initio and density functional study on the side-chain-backbone interaction in N-acetyl-<font size="-1">L</font>-cysteine- N-methylamide and N-formyl-<font size="-1">L</font>-cysteinamide in their gamma[sub L] -backbone conformations
- Authors
Zamora, M A; Baldoni, H A; Rodriguez, A M; Enriz, R D; Sosa, C P; Perczel, A; Kucsman, A; Farkas, O; Deretey, E; Vank, J C; Csizmadia, I G
- Abstract
A conformational and electronic study on the energetically preferred conformations (gamma[sub L] ) of N- and C-protected <font size="-1">L</font>-cysteine (P-CONH-CH(CH[sub 2] SH)-CONH-Q, where P and Q may be H or Me) was carried out. After restraining the backbone (BB) conformation to its global minimum (gamma[sub L] or C[sub 7] [sup eq] ), all nine possible side-chain (SC) conformations were subjected to geometry optimization at the HF/3–21G and the B3LYP/6–31G(d,p) levels of theory. Seven of the nine side-chain conformers were located on the potential-energy surface. All conformers were subjected to an AIM (atoms in molecules) analysis. This study indicates that three of the seven optimized conformers exhibited either or both SC <img src="/cisti/journals/rp/gifs/sarrow12.gif"> BB- or BB <img src="/cisti/journals/rp/gifs/sarrow12.gif"> SC-type intramolecular hydrogen bonding. Five conformers, however, had distances between a proton and a heteroatom that suggested hydrogen bonding.Key words: <font size="-1">L</font>-cysteine diamides, side-chain potential-energy surface, ab initio and DFT geometry optimization, AIM analysis, intramolecular hydrogen bonding.On a réalisé une étude conformationnelle et électronique des conformations énergétiquement privilégiée (gamma[sub L] ) de la <font size="-1">L</font>-cystéine N- et C-protégée (P-CONH-CH(CH[sub 2] SH)-CONH-Q; P et Q peuvent être égaux à H ou à Me). Ainsi, en retreignant la conformation du squelette (BB) à son minimum global (gamma[sub L] ou C[sub 7] [sup eq] ), on a soumis les neuf conformations possibles pour la chaîne latérale (SC) à une optimisation de la géométrie aux niveaux HF/3–21G et B3LYP/6–31G(d,p) de la théorie. Sept des neuf conformères de la chaîne latérale se situent sur la surface d'énergie potentielle. Tous les conformères ont été soumis à une analyse par la méthode des atomes dans les molécules (AIM). Cette étude indique que trois des sept conformères optimisés présentent l'une ou l'autre ou les deux types de liaisons intramoléculaires SC <img src="/cisti/journals/rp/gifs/sarrow12.gif"> BB ou BB <img src="/cisti/journals/rp/gifs/sarrow12.gif"> SC. Toutefois, dans cinq des conformères les distances entre un proton et un hétéroatome suggèrent l'existence d'une liaison hydrogène.Mots clés : diamides de la <font size="-1">L</font>-cystéine, surface d'énergie potentielle de la chaîne latérale, optimisation ab initio et DFT de la géométrie, méthode des atomes dans les molécules (AIM), liaison hydrogène intramoléculaire.[Traduit par la Rédaction]
- Subjects
CONFORMATIONAL analysis; POTENTIAL energy surfaces; QUANTUM chemistry; HYDROGEN bonding; PROTONS
- Publication
Canadian Journal of Chemistry, 2002, Vol 80, Issue 7, p832
- ISSN
0008-4042
- Publication type
Article
- DOI
10.1139/v02-076