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- Title
Effect of protein binding on charge transfer in DNA: A simple model based on the superexchange mechanism.
- Authors
Filali-Mouhim, Abdelali; Benrahmoune, Mustapha; Jay-Gerin, Jean-Paul
- Abstract
The effect of protein binding on the electronic coupling between distant redox centers in DNA is investigated in DNA–protein complex systems using the superexchange formalism. The systems (bridges) studied are described by a tight-binding electronic Hamiltonian in which site orbitals interact with one another through an exponentially decaying function of distance. Based on the "continuous-medium approximation," previously developed for large homogeneous three-dimensional systems (J.-M. Lopez-Castillo et al. J. Phys. Chem. 99, 6864 (1995)), the intervening bridge is defined by a unique dimensionless parameter Γ /E that controls the distance dependence of the electronic coupling. Here, E is the energy separation between the orbitals of the bridging medium and the redox sites (tunneling energy), and Γ is the electronic bandwidth of the bridge taken as a continuous medium. It was found that, for a given value of (Γ/E)[sub DNA] far from the DNA's resonance conditions and for (Γ/E)[sub protein] values near the protein's resonance conditions, the electronic coupling is independent of the donor–acceptor distance when the acceptor lies within the "recognition region" of DNA. Moreover, when the redox centers are located on both sides of this region, the electronic coupling is many orders of magnitude larger than it should be, far from the protein's resonance conditions.Key words: DNA, DNA–protein complexes, long-range electron and hole transfers, electronic coupling, superexchange mechanism, energetic control, continuous-medium approximation.Nous avons étudié, dans le cadre du mécanisme de superéchange, l'effet de la présence d'une protéine sur le couplage électronique entre sites rédox distants dans des complexes ADN–protéines. Les systèmes étudiés sont décrits par un Hamiltonien électronique modèle, basé sur l'approximation des liaisons fortes, dans lequel les divers sites possèdent tous la même énergie et interagissent entre eux selon une fonction exponentielle de la distance. En s'appuyant sur la théorie de l' « approximation du milieu continu », développée précédemment pour le cas de larges systèmes homogènes tridimensionnels (J.-M. Lopez-Castillo et al. J. Phys. Chem. 99, 6864 (1995)), le milieu intermédiaire entre le donneur et l'accepteur est défini par un paramètre unique, sans dimension, Γ/E, qui contrôle la dépendance en distance du couplage électronique. E est ici l'énergie séparant les orbitales de ce milieu de celles des sites rédox et Γ la largeur de bande électronique du milieu intermédiaire considéré comme milieu continu. Nous avons trouvé que, pour une valeur donnée du rapport (Γ/E)[sub ADN] loin des conditions de résonance de l'ADN et pour des valeurs de (Γ/E)[sub protéine] proches des conditions de résonance de la protéine, le couplage électronique est indépendant de la distance donneur-accepteur lorsque l'accepteur est situé dans la région de l'ADN dite de « reconnaissance ». De plus, lorsque les sites rédox sont situés de part et d'autre de cette région, le couplage électronique est de plusieurs ordres de grandeur supérieur à ce qu'il devrait être loin des conditions de résonance de la protéine.Mots clés : ADN, complexes ADN–protéines, transferts d'électron et de trou à longue distance, couplage électronique, mécanisme de superéchange, contrôle énergétique, approximation du milieu continu.
- Subjects
DNA-protein interactions; PROTEIN binding; SEPARATION (Technology); DNA; RESONANCE
- Publication
Canadian Journal of Chemistry, 2002, Vol 80, Issue 4, p333
- ISSN
0008-4042
- Publication type
Article
- DOI
10.1139/v02-027